德国马克斯－普朗克协会生物化学研究所运用Ｘ光结构分析法，揭示了Ｇ型免疫球蛋白的完整结构及这种蛋白质指挥免疫细胞攻击“入侵者”的机制。
这家研究所２１日发表的报告说，以罗伯特·胡贝尔教授为首的研究小组经过三年的研究，成功地分离出Ｇ蛋白的完整晶体，并用Ｘ光结构分析法对其进行了分子水平上的分析，他们的研究成果已发表在最新一期的《自然》杂志上。
人体免疫球蛋白有Ｍ，Ｇ，Ａ，Ｄ，Ｅ五种类型，Ｇ蛋白是最重要的。它的数量在人体免疫蛋白中占８０％，存在于血液和淋巴液中，可以保护身体不受细菌，病毒和有毒物质的侵害。这种蛋白质还是母体和胚胎被动免疫力遗传的主要内容。揭示Ｇ蛋白的结构对治疗过敏等免疫系统疾病和器官移植中的排异反应有重要意义。
胡贝尔教授和他的研究小组发现，Ｇ型球蛋白并非球型，而是一个“Ｙ”型的蛋白质碎片复合体，它由抗体蛋白和受体蛋白两部分组成，外形犹如夹住钉子的钳子，抗体蛋白是“钳子”，受体蛋白是“钉子”。受体蛋白的另一头附着于免疫细胞（如巨噬细胞）的细胞膜上。遵循“锁钥规则”，一种抗体蛋白只能与同类受体蛋白结合。
平时抗体蛋白与受体蛋白是分离的，抗体蛋白在免疫细胞周围的血液或淋巴液中游动，遇到细菌，病毒之类的入侵物时，抗体蛋白会附着在“入侵者”身上，然后免疫细胞通过受体蛋白与抗体蛋白相连接，开始攻击过程。
胡贝尔教授指出，引发过敏的免疫Ｅ蛋白与Ｇ蛋白在氨基酸排序以及空间结构上都极其相似，如果能开发出相应药物阻碍Ｅ蛋白抗体与受体两部分的结合过程，就有可能彻底治疗过敏症。目前，该研究所的另一研究小组正在对此进行研究。
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